Lees hier de samenvatting en de meest belangrijke oefenvragen van De bouwstenen van het leven Een introductie tot de moleculaire celbiologie | 9789086862412 | J.A.M.M. Prinsen; F.R. van der Leij

• 1.1 Atomen en Moleculen

  Dit is een preview. Er zijn 70 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 1.1
  Laat hier meer flashcards zien

• Wat zijn eiwitten? En wat heeft het voor functie?

  - Eiwitten zijn de regelaars in de cel, zij regelen het metabolisme (stofwisseling).
  - Vormen ondersteunende structuren van de cel
  - Zijn betrokken bij alle levensprocessen  
  - Voor een eiwit zijn die monomeren aminozuren

• Welke enantiomeren komt vaak in de natuur voor?

  L-variant. Aminogroep aan de linkerkant

• In eiwitten komen 20 verschillende aminozuren voor, ze verschillen van elkaar in de zijketen, wat zijn de zijketens?

  1. Sommige zijn hydrofoob (lost niet goed op in water)
  2. Sommige zijn hydrofiel H-O of N-H(lost goed op in water)
  3. 10 aminozuren met polair (hydrofiele) zijketens
  4. 10 aminozuren met apolair (hydrofobe) zijketens
  5. 3 aminozuren met positieve lading zijketens
  6. 2 aminozuren met negatieve lading zijketens 
  7. 5 aminozuren met een zijketen van positief en negatieve lading 

• Hoeveel aminozuren zijn essentiel voor de mens?

  8 essentiele aminozuren, die moeten in voldoende mate in het voedsel aanwezig zijn

• Hoe onstaat een peptidebinding?

  De carboxylgroep (-COOH) verbindt zich (onder afgifte van molecuul H2O) met de aminogroep (NH2) 

• Wat is een lineaire schikking?

  De volgorde waarin de verschillende aminozuren zijn gerangschikt. Dit heet ook de primaire structuur van een eiwit.
  (Dipeptide)  

• Noem een aantal benamingen van aan elkaar koppelende aminozuren

  1. Peptide (verzamelnaam, ongeacht hoeveel aminozuren)
  2. Dipeptide, tripeptide (2 of 3 gekoppelde aminozuren)
  3. Oligopeptide (enkele tot tientallen aminozuren)
  4. Polypeptide (langere keten)
  5. Proteine (functioneel polypeptide met een gevouwen structuur) 

• Wat houdt secundaire structuur in?

  De positieve geladen waterstofatomen (in de ruggengraat) wordt aangetrokken door negatieve zuurstofatomen.
  resultaat:
  > pijpenkrullen (a-helixstructuur)
  > lange repen (b-pleated sheets)   

• Functie van tertiare structuur

  Samengestelde vorm van alle bundels, slingers, lussen en strikken waaruit het smalle lint gevormd lijkt.
  - De uiteindelijke functie van een protein wordt bepaald door de tertaire structuur (polypeptide)

• Functie van de quaternaire structuur

  Een koppeling van twee of meer gevouwen polypeptide ketens;
  - bloedeiwit hemoglobine (opgebouwd uit 2-a en 2-b subunits)
  - proteasoom 
  - ribosoom (eiwitsynthese)
  - intracellulaire kabels